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Glutaminasas are in da house

No es lo mismo Glutaminasa que Transglutaminasa

«No soy un experto en el Big Bang, pero te equivocas respecto a la Tierra. La vida nació de la Tierra, pero la vida también la cambió…. La Tierra en la que vivimos ahora es un hogar construido por la vida para sí misma. No tiene nada que ver con Dios».

Cixin Liu, El Fin de la Muerte, 2018
Enzimas Glutaminasa y Transglutaminasa, parecen lo mismo pero son diferentes.
**Dibujos tomados de Opensea, el mercado de los populares NFTs

La demanda e interés actual por la dieta a base de vegetales (conocida ahora, por marketing, como Plant-based), así como la nueva comunidad de personas flexitarianas, ha potenciado el desarrollo de una gran variedad de alimentos de origen vegetal (plant-based foods). Este tipo de alimentos, que pueden ser usados por personas con un estilo de vida vegano (dependiendo de sus ingredientes), se diseñaron principalmente para un consumidor que está más interesado en reducir el consumo de alimentos de origen animal, más que en eliminarlos por completo de sus dietas y puede tener varios motivos para hacerlo, como por ejemplo mejorar su salud, reducir su impacto en el cambio climático, disminuir el maltrato animal, etc. De hecho, una buena parte de estos «nuevos» consumidores a base de plantas buscan alimentos con apariencia, sabor y textura lo más similar posible a los alimentos de origen animal y de ahí todo este «boom» de las hamburguesas vegetales de empresas como «Beyond Meat» e «Impossible Burger» y su implementación en franquicias como Burger King o McDonalds. De la misma manera existe también una gran innovación en el área de quesos vegetales con la finalidad de lograr alternativas en sabor, textura y funcionalidad muy similar a la de los productos lácteos. Todo esto ha llevado a la tecnología de alimentos un paso más adelante para explorar la elaboración de productos de origen animal, sin la crianza y sacrificio de animales, y por lo tanto ya es posible elaborar carne de res, pollo y pescado, así como proteínas de leche y huevo pero con origen celular o microbiano, sin animales de por medio (Upside foods, Avantmeats, The Every Company, Remilk, Alephfarms, entre otras) y haciendo uso de la tecnología de impresión en 3D para dar la forma o figura, a la cual estamos acostumbrados con los alimentos de origen animal, para disfrutar ahora de un buen corte de carne a base de plantas, células o microorganismos (Coccus)

Esta revolución por crear alimentos que parezcan de origen animal está demandando, en este momento, a transformar en primer lugar las proteínas de origen vegetal en ingredientes que sean funcionales, atractivos y de gran sabor. Esto ha conducido al estudio y aplicación de diferentes enzimas en los alimentos. Algunas de las enzimas que vamos a ver continuamente en el desarrollo de alimentos a base de vegetales pertenecen a la familia de las Glutaminasas, que no tienen nada que ver con otra enzima muy conocida, de la cual hemos hablado en otros artículos, que es la Transglutaminasa (Transglutaminasa en alimentos y Valor Agregado en Carne 4).

La diferencia «práctica» entre Glutaminasa y Transglutaminasa es que la primera pertenece a la familia de las hidrolasas, es decir va a hidrolizar o romper un enlace específico de los aminoácidos dentro de una proteína. En cambio la Transglutaminasa es de la familia de las transferasas y va crear enlaces covalentes específicos entre algunos aminoácidos en la proteína.

Así que hoy toca el turno de revisar brevemente los tipos de glutaminasas y su aplicación, principalmente, en el desarrollo de alimentos de origen vegetal o basados en plantas.

Proteínas

Las proteínas son esenciales en nuestra dieta, pero además de su valor nutrimental estos componentes cumplen con otras funciones cuando son utilizadas como ingredientes en los alimentos contribuyendo de esta manera a la calidad y atributos sensoriales (textura, sabor, aroma, color).

En algunos casos, el uso y aplicación de proteínas naturales (sobre todo de origen vegetal) como un ingrediente en alimentos líquidos (bebidas) no es muy fácil, dado que cuentan con poca estabilidad, funcionalidad, sabor y palatabilidad, por lo que mejorar estas características se ha vuelto muy importante para la industria alimentaria, sobre todo con la nueva tendencia de alimentos a base de plantas.

Para tener proteínas que puedan ser usadas como ingredientes funcionales (espesantes, gelificantes, emulsionantes, espumantes o ligadores de agua y grasa) es necesario modificarlas ligeramente para obtener las características o funcionalidad que deseamos. Hace aproximadamente unos 30 años, se ha utilizado con éxito la reacción de Desamidación para transformar las proteínas y ampliar su uso como ingredientes en la industria de alimentos.

Desamidación de proteínas

Es una reacción en la que grupos amida, como por ejemplo la glutamina (Gln) y la asparagina (Asn), que forman parte de las proteínas se convierten en ácidos (ácido glutámico o ácido aspártico respectivamente) con la liberación correspondiente de amoníaco. Este proceso es una herramienta muy poderosa para mejorar la solubilidad y otras propiedades funcionales de las proteínas lo que nos permite nuevas aplicaciones como ingrediente para la industria alimentaria.

La reacción puede hacerse de las siguientes maneras:

  1. Desamidación Química
    1. Ácida
    2. Álcalina
    3. Resina de intercambio iónico
  2. Desamidación Enzimática
    1. Péptido-glutaminasa
    2. Glutaminasa
    3. Proteína-glutaminasa (PG)

Para no profundizar mucho en los diferentes métodos, ya que no es el propósito del artículo, es importante señalar que en la actualidad la desamidación enzimática es preferida, sobre la química, debido a su velocidad de reacción, alta especificidad y seguridad. La desamidación química tiene varias desventajas entre ellas la hidrólisis de enlaces peptídicos y la posible formación de compuestos cuestionables para nuestra salud.

Entonces con respecto a la desamidación enzimática, es preciso mencionar que la enzima Péptido-glutaminasa no es muy utilizada en la industria ya que su uso está muy limitado a péptidos de cadena corta o de bajo peso molecular. En cambio, la enzima conocida como Proteína-glutaminasa (PG) es la más apropiada para la modificación proteica debido a que puede catalizar la reacción tanto en pequeños péptidos como en proteínas intactas o sustratos proteicos complejos (WHAT???)

Proteína-Glutaminasa (PG)

La PG es una enzima aislada de la bacteria Chryseobacterium proteolyticum y es la única que se comercializa actualmente. Es muy específica y cataliza la desamidación de los residuos de glutamina sin inducir hidrólisis u otros cambios estructurales importantes dentro de la proteína…. (WHAT DA…???) Bueno, bueno, bueno… todo esto suena demasiado técnico, así que voy a traducir que significa esto para el uso de la enzima PG en la industria de alimentos:

Cuando añadimos la enzima PG a un alimento con proteínas va a ocurrir la reacción de desamidación donde existan residuos de glutamina, la glutamina es uno de los diferentes aminoácidos que componen las proteínas. Este aminoácido se va a transformar en ácido glutámico pero sin separarse (hidrolizarse) de la proteína y sin provocarle ningún cambio estructural. Este simple hecho hace que la proteína mejore en algunas características, la más visible de ellas es el incremento en su solubilidad en agua incluso a pHs ácidos de aproximadamente 4.5. ¿Para que sirve esto? Ok, como ya habíamos mencionado anteriormente, las proteínas vegetales (sean de nueces, semillas, leguminosas o cereales) tienen varias limitantes para la elaboración de alimentos similares a los de origen animal. Así que por ejemplo cuando se mejora la solubilidad de estas proteínas es factible mejorar todas las bebidas vegetales alternativas a la leche y desarrollar además bebidas proteicas a base de frutas que requieren de una buena estabilidad a pHs bajos, evitando el problema de precipitación o asentamiento de la proteína al fondo del envase. Al mejorar la solubilidad, la enzima PG puede usarse además para elaborar suplementos de proteína vegetal en polvo que sustituyan a los suplementos de proteínas de suero de leche utilizados para preparar bebidas en casa antes de ejercitarse.

Otras modificaciones que ocurren con la desamidación de proteínas vegetales, al usar la enzima PG, son el incremento en las propiedades emulsificantes y espumantes, así como la reducción en la capacidad de gelificación y todo esto sin modificar el sabor del alimento. Estas nuevas características contribuyen por lo tanto a obtener leches vegetales más cremosas, espumosas y que no cuajan cuando se utilizan en bebidas calientes, como el café, un problema muy común que se observa en leches a base de almendras, nueces u otras semillas.

Glutaminasa

La otra enzima, que me brinqué y no he mencionado es la Glutaminasa. Esta enzima se obtiene de varios microorganismos (bacterias, hongos y levaduras) por lo que sus propiedades varían al usarse en la reacción de desamidación de proteínas. En la reacción, esta enzima es mucho más específica para modificar aminoácidos glutamina en estado libre más que como grupo residual en un péptido o en una proteína. Debido a esto, la enzima glutaminasa se utiliza comúnmente en proteínas hidrolizadas ya sea de soya, maíz, arroz, trigo para la producción de potenciadores de sabor. Cuando ocurre la desamidación, La glutamina en estado libre se transforma en ácido glutámico libre, que contribuye al sabor umami de los alimentos. El ácido glutámico es muy conocido por la mayoría de nosotros cuando se encuentra en forma de su sal con el nombre de glutamato monosódico.

El acido glutámico es un aminoácido que se encuentra de forma natural principalmente en los alimentos de origen animal (carne, pescado, lácteos) y en pocos vegetales. Dado esto, la glutaminasa puede usarse en el desarrollo de alimentos a base de plantas como una alternativa al uso directo de glutamato monosódico y que nos va a permitir imitar la nota umami presente en carnes o quesos. Comercialmente, esta enzima puede encontrarse sola o mezclada con otras enzimas dependiendo de la aplicación deseada, es decir sí se busca un perfil cárnico o lácteo.

Comentarios finales

Las enzimas de la familia glutaminasa se pueden utilizar para modificar proteínas tanto de origen animal como vegetal para modificar sus propiedades emulsificantes, espumantes, gelificación, solubilidad y sabor. En el caso específico de los alimentos a base de plantas hemos visto aquí que podemos usarlas para brindar un mejor sabor (glutaminasa) y mejorar las propiedades sensoriales en bebidas vegetales (proteína-glutaminasa).

Por otro lado, la enzima transglutaminasa puede utilizarse en alimentos vegetales que contengan proteínas para incrementar su viscosidad o mejorar la textura o firmeza en quesos vegetales.

Dos dudas existenciales

  1. ¿Qué pasa sí a un alimento (animal o vegetal) le añado Glutaminasa y luego quiero reestructurarlo (unirlo) con Transglutaminasa?
  2. ¿Qué pasa sí primero reestructuro el alimento con Transglutaminasa y luego le añado la Glutaminasa?

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Valor Agregado en Carnes (Parte 4: tecnología de reestructurado en frío)

«La falta de opiniones es un activo. El problema de nuestros tiempos no es el exceso de información, sino el exceso de opiniones»

Rolf Dobelli, El Arte de la Buena Vida, 2018
Reestructurado en frío, una nueva opción para procesar los recortes de carne y los músculos de bajo valor comercial

Este es el cuarto y último artículo de la serie de «Valor Agregado en Carnes«. Sí te perdiste los anteriores o este es el primer artículo al cual llegas, aquí te dejo los links para que consultes el resto:

  1. Introducción (https://intotheingredientverse.com/2021/07/17/valor-agregado-en-carnes-parte-1-introduccion/)
  2. La Tecnología de Marinado (https://intotheingredientverse.com/2021/08/28/valor-agregado-en-carnes-parte-2-tecnologia-de-marinado/)
  3. La Tecnología de Sistemas de Cobertura (https://intotheingredientverse.com/2021/09/30/valor-agregado-en-carnes-parte-3-tecnologia-de-coberturas/)

Carne reestructurada

La reestructuración, en palabras sencillas, es un método para unir músculos de bajo valor comercial o recortes de carne para formar una pulpa que se asemeje a una pieza o a un músculo de carne de mayor tamaño. Es como tomar pequeñas piezas de lego o de rompecabezas y armar una figura más grande. Entre los productos cárnicos reestructurados más conocidos están los jamones, las salchichas y las hamburguesas que se elaboran mediante el reestructurado tradicional, llamado también «tecnología de reestructurado en caliente» o «sistema de ligado en caliente«.

La tecnología de ligado en caliente ha estado presente por cientos de años y consiste en extraer las proteínas de la carne con el efecto combinado de sal, fosfatos y acción mecánica. En conjunto esto va a formar una masa cohesiva de carne fresca con una sensación pegajosa y una textura muy blanda, por lo que necesitaremos aplicar calor (cocinar) para unir las piezas de carnes y fijar una estructura de mayor firmeza que evite que estas se separen. Esta tecnología, por lo tanto, tiene la limitante de que los productos sólo pueden comercializarse cocidos (por ejemplo, jamones) o congelados, pero que requieren de cocción sin descongelado previo para evitar que se deshagan o se separen en piezas (por ejemplo, carne de hamburguesa cruda congelada). Este proceso de ligado en caliente tiene la ventaja de lograr rendimientos superiores al 25% cuando se utilizan además hidrocoloides, tales como almidones, gomas (carrageninas) y proteínas vegetales.

Reestructurado en frío

Otra manera de unir carne, que podría decirse es «más novedosa» dado que existe hace poco más de 30 años, es la tecnología de reestructurado en frío o también llamada «sistema de ligado en frío«, la cual permite el desarrollo de una amplia variedad de productos cárnicos con la ventaja de poder comercializarlos en estado fresco (crudos) y refrigerado, lo que de entrada ya implica un proceso más sencillo y menos costoso. Este proceso, aunque resulte difícil creerlo, es poco utilizado en nuestro país (México) y me atrevería a pensar que es la misma situación para el resto de los países latinoamericanos. Entre los problemas que yo me he encontrado, es que gran parte de las empresas que conocen esta tecnología quieren usarla con recortes de carne de baja calidad y por «baja calidad» me refiero más bien a recortes con un ALTO CONTENIDO DE GRASA provenientes principalmente del proceso de deshuese y en menor medida del proceso de valor agregado. Estos recortes grasos no deben utilizarse como el material principal para la elaboración de productos reestructurados en frío, sino que deben considerarse como un componente más del sistema con una funcionalidad específica . Más adelante explicaremos como incorporarlos.

En el sistema de ligado en frío no es necesario cocinar o coagular la proteína para mantener unidas las piezas de carne y puede o no hacerse uso de sal y/o fosfatos. La ventaja principal de este proceso es que la carne reestructurada es similar tanto en apariencia, sabor y textura a un filete por lo que además es algo muy fácil de preparar para el consumidor final. Así que haciendo uso de recortes de carne o de músculos de menor valor y suavidad (que por lo regular se venden para estofados que requieren de una cocción con calor húmedo para lograr una textura comestible) es posible ofrecer nuevas alternativas mucho más cercanas a un corte fresco de mordida cárnica como por ejemplo, filetes, medallones, fajitas, cubitos, etc. y no sólo carne molida, hamburguesas y albóndigas como se hace tradicionalmente.

En la actualidad se utilizan 2 ingredientes como agentes aglutinantes en frío que son:

  1. La enzima transglutaminasa y
  2. La goma de Alginato de sodio

Estos materiales son parte fundamental de las mezclas de ingredientes que se usan en la tecnología de reestructurado o ligado en frío. Comúnmente los proveedores de materias primas para la industria cárnica manejan los siguientes sistemas:

  1. Sistema Transglutaminasa: es una mezcla que contiene enzima transglutaminasa con proteínas de origen animal o vegetal y que puede o no contener sal y/o fosfatos
  2. Sistema Alginato: es una mezcla que contiene alginato de sodio, una fuente de calcio como endurecedor y un agente estabilizante (que pueden ser fosfatos o acidulantes)

Vamos a revisar en que consiste cada uno de estos sistemas, como funcionan, cuando se sugiere su uso y que variantes pueden encontrarse en el mercado.

Sistema Transglutaminasa

La gran mayoría de nosotros conocemos la enzima papaína, que comercialmente la encontramos mezclada con sal bajo el popular nombre de «Ablandador de Carne» muy usado en restaurantes y en nuestras casas para suavizar las carnes. La acción de esta enzima es hidrolítica o degradativa, es decir rompe los enlaces que forman las cadenas de proteínas para formar cadenas más pequeñas llamadas péptidos o liberar sus componentes principales que son los aminoácidos.

¿Pero a que viene todo esto? pues es sólo para entender que la enzima transglutaminasa (Tg) es todo lo contrario de la papaína. La acción de la enzima Tg es polimérica o de adición, es decir va a formar enlaces entre proteínas o entre una misma proteína para formar cadenas o estructuras más grandes y es precisamente esa característica la que contribuye a unir 2 piezas de carne pero aún así no es suficiente. Para que la unión entre 2 o más piezas de carne sea firme y resistente se necesita una concentración crítica de proteína y debido a esto es muy importante que sepas que en el mercado vamos a encontrar diferentes sistemas de transglutaminasa mezcladas con proteínas o azúcares, por ejemplo:

  • Sistemas de Tg para reestructurar carne: son mezclas en polvo que contienen enzima transglutaminasa con diferentes tipos de proteínas. Las más usadas son caseína, caseinato de sodio, gelatina de cerdo, gelatina de pescado y proteína de soya que son las que tienen una mejor reactividad con la Tg. Algunas de estas mezclas pueden o no contener sal y fosfatos con el propósito de extraer proteína de la carne y de esta manera juntar una mayor cantidad de proteína o la concentración crítica necesaria para lograr la unión de las piezas de carne y la textura final. El uso de estos sistemas, en promedio, va desde el 0.5 al 1.5% dependiendo del sistema usado (Tg + proteína añadida) y la textura deseada en el producto final.
  • Sistemas de Tg para mejorar textura y rebanabilidad: son mezclas que contienen enzima transglutaminasa mezclada con maltodextrina, no se incluye ninguna proteína, por lo que su uso es sólo para mejorar textura, rebanabilidad, reducir o eliminar sodio o fosfatos, mejorar jugosidad, reducir sinéresis, etc. Este sistema NO FUNCIONA para reestructurar o unir carne y su uso va desde 0.05 – 0.3% (Tg + maltodextrina) de acuerdo a la funcionalidad deseada.
  • Transglutaminasa concentrada: es una mezcla muy concentrada de enzima transglutaminasa con maltodextrina para estandarizarla a una cierta actividad enzimática. Esta Tg concentrada es usada por los proveedores de materias primas para mezclarla con maltodextrinas, proteínas, sal y/o fosfatos y elaborar cualquiera de los sistemas anteriores.

Es muy importante por lo tanto saber que tipo de sistema de transglutaminasa estamos comprando y cual es su utilidad, sobre todo ahora que tenemos la facilidad de adquirir este tipo de ingredientes mediante tiendas en línea.

Uso de transglutaminasa para unir 4 cortes delgados de carne y formar una pulpa que puede ser cortada en filetes gruesos.

Sistema Alginato

El alginato es comúnmente conocido como una goma o hidrocoloide y en si es un polisacárido (carbohidrato) que se extrae de las algas. Sí quieres conocer más sobre sus propiedades y funcionalidad te invito a que revises el siguiente artículo (https://intotheingredientverse.com/2020/11/04/gomas-extraidas-de-algas/).

En el punto anterior establecimos que el mecanismo de unión entre las piezas de carne con transglutaminasa ocurre por la formación de enlaces químicos entre las proteínas (polimerización). En el caso del alginato, el mecanismo es más sencillo. Imagina que tomamos varias piezas de carne, las juntamos todas y las atrapamos dentro de una gelatina, sólo que en este caso el gel de alginato no es termorreversible, es decir no se va a fundir o deshacer con el calor tal como sucedería sí usáramos gelatina. Así que de esta manera, las piezas de carne quedan unidas mediante este gel de alginato, el cual no es perceptible cuando se mezcla con la carne que contiene proteína extraída por el trabajo mecánico del proceso de reestructurado en frío.

El alginato usado para reestructurar carne se encuentra comercialmente como mezclas:

  • Sistemas de Alginato: son mezclas en polvo que contienen alginato de sodio, una fuente de calcio (que al contacto con el alginato actúa como un agente endurecedor que forma y da firmeza al gel) y un agente acidulante o estabilizante cuya función es solubilizar o liberar lentamente el calcio según la fuente usada. El estabilizante funciona haciendo más lenta la reacción de gelificación y por lo tanto proporciona el tiempo necesario para el proceso de reestructurado de la carne. Sin este aditivo, la reacción y formación del gel entre el alginato y el calcio es inmediata. Por lo tanto dependiendo de la fuente de calcio y el acidulante utilizado es posible encontrar sistemas de alginato que gelifican rápidamente en minutos y otros que requieren de una reacción de más de 6 horas. El uso sugerido del sistema alginato va del 1.5 al 3% dependiendo del tamaño de las piezas de carne y la textura deseada. En el mercado vamos a encontrar principalmente 2 tipos de sistemas según la forma de uso:
    • Sistemas de 2 pasos: se denominan así porque el primer paso requiere la preparación del sistema alginato en agua para formar una solución espesa. Luego como segundo paso se incorpora esta solución a la carne para mezclarla y formar la masa cárnica a reestructurar.
    • Sistemas de 1 paso: esta es la tecnología más reciente y se denomina de un paso porque el sistema se adiciona directamente a la carne junto con agua y se procede al mezclado para formar la masa cárnica. Esto ahorra bastante tiempo en el proceso.

Cuando se patentó esta tecnología, el sistema más antiguo de alginato consistía de 3 pasos, es decir la incorporación individual de cada uno de los ingredientes a la carne, lo cual ya no se utiliza.

Reestructurado con alginato: medallón de pierna y muslo deshuesado y limpio de tejido conectivo.

Proceso para reestructurar la carne en frío

Los pasos para reestructurar o ligar la carne en frío son muy similares a los pasos de la tecnología tradicional de reestructurado o de ligado en caliente. En resumen son los siguientes:

  1. Selección de músculo y preparación
    • Remoción de tejido conectivo y grasa de la carne para mejorar la unión y apariencia
    • Reducción de tamaño (molido, troceado, hojueleado, cubicado, tiras, tenderizado) para mejorar la suavidad o textura
  2. Adición de ingredientes para el ligado en frío
    • Sistema transglutaminasa ó
    • Sistema alginato
  3. Mezclado de ingredientes con la carne
    • El tiempo de procesado, tanto sí se utiliza transglutaminasa como alginato, es corto para evitar romper la estructura o gel que se va formando
  4. Formado o moldeado
    • La masa cárnica se puede embutir en fundas para hacer medallones o se puede formar en moldes con diferentes figuras
  5. Reposo en refrigeración
    • Una vez empacada o moldeada la masa cárnica debe reposarse en refrigeración (2°-5°C) por un mínimo de 8 horas para fijar la estructura. Aquí en este punto es importante evitar el movimiento de las piezas para no dañar esta estructura en formación
  6. Procesado posterior o porcionado
    • Una vez formada la pulpa cárnica puede rebanarse en forma de filetes, medallones o cortarse como fajitas, tiritas, cubitos y procesarse como cualquier corte de carne fresco por ejemplo, sazonar, empanizar, adobar.
  7. Empacado y almacenamiento
    • El producto final se empaca en charolas emplayadas o bolsas y se almacena en refrigeración para su comercialización

Ventajas de reestructurar en frío

Algunas de las ventajas más importantes de esta tecnología son:

  • El desarrollo de nuevos productos de valor agregado (filetes, medallones, fajitas) a partir de músculos o recortes de carne de bajo valor comercial con ahorros para el consumidor en comparación a los cortes finos.
  • La posibilidad de controlar la composición y consistencia, ya que es posible diseñar productos cárnicos con una cantidad específica de carne magra, grasa e incluso tejido conectivo. Aquí es donde podemos aprovechar esos recortes grasos.
  • Control de porciones, es posible controlar con mayor precisión las dimensiones y el peso de cada porción de carne, algo que es muy importante en el área de servicios alimentarios (foodservice) para el control de costos.
  • Comercialización a temperaturas de refrigeración

Y ya para finalizar

Esto es a grandes rasgos la tecnología de ligado en frío, es muy importante resaltar que se trata de un proceso químico por lotes, lo que implica llevar un control de calidad riguroso en la formulación, ingredientes, materias primas cárnicas, temperaturas, tiempos así como un registro diario de las condiciones de proceso, etc… Por ejemplo, en algunos casos partimos a veces de subproductos o de materia prima que viene de un proceso anterior (recortes de carne) o de músculos con cierta dureza que requieren de un tratamiento previo como eliminar tejido conectivo, tenderizar, moler o trocear, lo que ocasiona una carne más sensible a reacciones oxidativas y por lo tanto su manejo debe hacerse rápidamente a bajas temperaturas de refrigeración y sin descuidar la higiene.

Durante la elaboración de los productos reestructurados, no todo es miel sobre hojuelas y obviamente también se presentan problemas. Los 3 tipos de problemas más comunes en estos productos ocurren en las categorías de apariencia, textura y sabor pero esto es un tema para un artículo mucho más técnico y específico sobre como y cuando formular con transglutaminasa o con alginato y como corregir los defectos que pueden ocurrir con cada uno para ofrecer un producto de alta calidad.

Bueno pues con este artículo doy por terminada la serie de tecnologías sencillas para agregar valor a la carne. Sí tienes alguna duda en específico sobre este proceso házmelo saber en los comentarios o contáctame.

En la ilustración inferior trato de mostrar en forma gráfica los mecanismos de unión entre transglutaminasa y alginato. Con el uso de Tg las piezas unidas se perciben de forma más natural con rugosidades, en cambio con el alginato la superficie de la carne es más lisa y suave por el gel que rodea la carne (en el dibujo el gel de alginato se ejemplifica en color rojo, rodeando las piezas de carne, lo que no ocurre con la Tg que se pegan las piezas entre si).

Diferencia básica en la unión de piezas de carne con enzima transglutaminasa y con alginato

Coagulación en Queso y Quesal

Los sapiens dominan el mundo porque sólo ellos son capaces de tejer una red intersubjetiva de sentido…que existe puramente en su imaginación común.

Yuval Noah Harari, Homo Deus
Coagulación enzimática de lechada de semilla de hemp para obtener Quesal Tipo Panela de Hemp

INTRODUCCIÓN

Actualmente estoy trabajando en un proyecto para desarrollar Quesales, que significa Quesos Vegetales, (en esta liga puedes leer mi propuesta de llamarlos así (QVA – Publicaciones | Facebook). La idea es obtener un producto vegetal que imite a los Quesos (lácteos), no sólo en la complejidad de aromas y sabores sino también en el proceso de obtención y en la simplicidad o sencillez de ingredientes que se usan para elaborarlos. Así que debido a esto me encuentro investigando los diferentes tipos de quesos, como se elaboran cada uno, sus características, etc… Básicamente todo lo que escribo en este blog de intotheingredientverse lo hago pensando en todos aquellos temas en lo cuales me interesa conocer, reforzar o profundizar más. Hace años me quedó muy claro que la mejor forma de aprender algo consiste en explicar o enseñárselo a alguien más, así que aquí estoy escribiendo estas notas para explicárselas a una versión más joven de mi mismo, de una manera que pueda entenderlas fácil y rápidamente para aplicarlas de inmediato.

COAGULACIÓN DE LECHE PARA FORMAR QUESO

Así que por cuestiones prácticas y para enfocarme en lo que me interesa en este momento, voy a resumir el Proceso de Transformar la Leche en Queso en 3 pasos principales:

  1. Formación de cuajada (Estandarización, pasteurización, acidificación (cultivos o ácidos) y coagulación (enzimas, ácido, temperatura)
  2. Desuerado (cortado, cocinado y drenado)
  3. Refinado (salado, formado, prensado y madurado)

El paso a revisar en este momento es la Formación de la Cuajada, en especial el proceso de coagulación.

La Coagulación es el punto de partida y una de las etapas más importantes para la elaboración de los quesos. Es aquí donde sucede la “magia” de transformar la leche líquida en una masa semisólida que, por lo general, se le denomina “cuajada”, “gel” o “coágulo”. Este paso depende principalmente de las proteínas en la leche, las cuales influyen en el rendimiento y características del queso.

La coagulación de la leche puede lograrse de diferentes maneras:

  1. Acción enzimática
  2. Adición de ácido
  3. Adición de ácido con alta temperatura

La proteína más importante en la elaboración de quesos es la caseína.

Las moléculas individuales de caseína se caracterizan por tener un extremo que es polar y soluble en agua (hidrofílico) y otro que es no-polar e insoluble en agua (hidrofóbico), pero soluble en grasas.

Debido a estas características las moléculas individuales de caseína se agrupan en estructuras esféricas muy estables llamadas micelas. La parte central de la micela es altamente hidrofóbica, porque ahí se agrupan los extremos no-polares de cada molécula de caseína y en la superficie esférica de la micela se encuentran los extremos polares, que tienen forma de filamentos y están cargados negativamente. A estos filamentos se les conoce como κ-caseína.

En la leche fluida, las micelas de caseína están dispersas y flotando en el líquido ya que se repelen unas a otras debido a su carga negativa (de la misma manera que los imanes, “polos iguales se repelen”). En otras palabras, los filamentos de κ-caseína impiden que las micelas puedan pegarse unas a otras y formen agregados o coágulos. Así que el principal objetivo para elaborar un queso es quitar, de alguna manera, este obstáculo para poder unir y crear una malla de micelas de caseína que formarán la estructura del queso. Es precisamente para esta función que se utiliza la coagulación, que como comenté anteriormente puede hacerse de 3 formas:

  1. Acción enzimática

También denominada coagulación enzimática convierte la leche líquida en un gel por la acción de enzimas proteolíticas. El ingrediente más utilizado para este fin es el cuajo renina (obtenido del estómago de terneros) que consiste en una mezcla enzimática de quimosina (en mayor cantidad) y pepsina. También hay cuajos de origen vegetal y microbianos para cuajar la leche.

De manera muy simple, la función del cuajo es actuar como una navaja que corta efectivamente los filamentos de κ-caseína que impedían la unión de las micelas. Sin estos filamentos, las micelas de caseína ahora pueden juntarse y formar un agregado semisólido o cuajada que será la base de los quesos. El cloruro de calcio, que se usa comúnmente en este proceso, sirve como un pegamento entre las micelas de caseina para reforzar y mejorar la firmeza de la cuajada Muchos quesos se elaboran de esta manera como cheddar, gouda, quesos frescos, etc.

  • Adición de ácido

También denominada coagulación ácida o láctica consiste en el uso de ácidos para coagular la leche. El ácido puede añadirse directamente al fluido lácteo o de manera indirecta al ser producido por la flora microbiana natural presente en la leche o con la adición de cultivos iniciadores (bacterias acidolácticas).

La manera sencilla de ver esto es la siguiente, el ácido que se agrega o se produce en la leche aporta cargas positivas que van a neutralizar las cargas negativas que rodean a las micelas de caseína, por lo tanto, las micelas ya no se repelerán y comenzarán a juntarse o pegarse entre ellas formando la cuajada o coágulo. Este efecto es aún mayor en el punto isoeléctrico de las caseínas, que es donde la carga eléctrica es cero (pH = 4.6). Aquí hay un punto importante que debemos considerar y es que entre mayor sea la acidez, se perderá o se disolverá el calcio de las micelas de caseína y por lo tanto un queso ácido será más suave. Algunos quesos obtenidos de esta manera son el cottage, quark, queso crema y chèvre.

  • Adición de ácido con alta temperatura

Este tipo de coagulación es una variante de la coagulación ácida. Puede llamarse coagulación ácido-térmica. En este proceso se utilizan tanto el ácido como el calor para coagular la leche. Anteriormente revisé el efecto de la adición de los ácidos. Así que aquí sólo vamos a complementar lo que sucede cuando se aplican altas temperaturas. Es importante saber que en la leche, además de la caseína, existe otro tipo de proteínas llamadas proteínas del suero.

Sencillamente lo que buscamos al aplicar altas temperaturas es lograr que las proteínas del suero participen en el proceso de coagulación. El calor afecta las proteínas del suero desnaturalizándolas, es decir cambia su estructura nativa o natural y sus propiedades fisicoquímicas. Esta nueva estructura hace que algunas porciones de las proteínas del suero interactúen y se peguen entre ellas o se adhieran a la caseína, sí esta está presente. Una vez que las proteínas del suero han sido cocinadas (>79°C) y por tanto desnaturalizadas, la adición del ácido a esta temperatura contribuirá a coagularlas y se obtendrá una cuajada de suero de leche y sí hubiera caseína presente entonces se obtendrá una cuajada de caseína con suero de leche. Ejemplos de este tipo de quesos son ricota de leche, ricota de suero (requesón) mascarpone y paneer.

‎Un punto interesante con respecto al proceso de cuajado es que en la coagulación enzimática se recupera aproximadamente el 76-78% de la proteína de la leche, pero con la coagulación ácido-térmica se puede recuperar hasta el 90% de las proteínas.

COAGULACIÓN DE LECHADA PARA FORMAR QUESAL (queso vegetal)

Es importante conocer este proceso de coagulación en la leche con la finalidad de tratar de reproducirlo en lechadas vegetales. Algunos puntos que debemos considerar para diseñar un proceso con el cual sea posible obtener un producto vegetal con características similares a un queso de leche de vaca son los siguientes:

  1. Contenido de proteínas

Por lo general las lechadas vegetales, excluyendo la de soya, son bajas en proteínas (almendras, nuez de la india, macadamia) y algunas de ellas como las lechadas de avena, arroz y coco carecen básicamente de estas. Así que es necesario buscar una fuente vegetal de proteína concentrada que se pueda combinar con estas lechadas vegetales para experimentar con el proceso de cuajado. Una de las proteínas que he estado evaluando y que me ha funcionado muy bien, después de varias pruebas, es una proteína funcional de chícharo. Aquí en esta liga puedes leer algo de lo que he aprendido para obtener un Quesal de Almendra & Proteína de Chícharo, tipo Panela (QVA – Publicaciones | Facebook).

  • Relación Grasa/Proteína

Una vez que se ha seleccionado la proteína vegetal que se mezclará en las lechadas vegetales, un punto que debemos considerar es la relación entre el contenido de grasa y el contenido de proteínas. En los quesos de leche, el cociente de esta relación va desde el 0.9 al 1.2 según la textura, rendimiento, sabor o tipo de queso que deseamos. Así que es necesario establecer con qué relación vamos a estandarizar las lechadas vegetales al menos para obtener una cuajada firme. Aquí en este post te platico cual es la relación que me ha parecido más útil o atractiva considerando el sabor y textura del Quesal (QVA – Publicaciones | Facebook).

  • Coagulación

He revisado muchas páginas en internet y algunos libros con recetas para preparar quesos veganos y la mayoría de ellos utiliza la pulpa obtenida de licuar nueces, granos y/o semillas con agua. De esta manera obtienen un producto semisólido, el cual moldean y prensan para eliminar agua y darle una forma similar al queso. El inconveniente que veo aquí es que al hacerlo de esta manera se están incluyendo algunos componentes (como fibras y almidones) que no se encuentran en los quesos de leche y esto tiene como resultado que la textura muchas no sea similar a la del producto lácteo. Los quesos veganos caseros que se hacen de esta forma son muy buenos, pero no me atrevería a llamarles quesos yo diría más bien que son purés vegetales saborizados. Hay algunas personas que han hecho una mejor aproximación a los quesos lácteos al fermentar estos purés vegetales con lo que han obtenido excelentes resultados y sabores más complejos parecidos a los de los quesos pero la textura aún está muy alejada. La intención del proyecto en el cual estoy trabajando es partir de una lechada fluida de nuez o semillas (así como se parte de leche de vaca fluida) y cuajarla en las 3 formas en las que se cuaja la leche, lo más fácil posiblemente sea la combinación de ácido con calor para desnaturalizar las proteínas vegetales y lo más difícil la coagulación enzimática. En las lechadas vegetales el cuajo de origen microbiano y el vegetal no son útiles para formar cuajadas, ya que son muy específicos para usar con caseína, pero pueden ser de utilidad para desarrollar sabores en quesos vegetales por proteólisis. La enzima que ha funcionado muy bien para coagulación vegetal es la transglutaminasa, pero se necesitan proteínas vegetales que funcionen como un sustrato adecuado para esta enzima, no todas las proteínas vegetales dan buenos resultados. Aquí en estos 2 posts puedes leer algunos de mis comentarios respecto a la variabilidad de las proteínas vegetales y que sucede cuando mezclas transglutaminasa con cuajo microbiano: QVA – Publicaciones | Facebook y QVA – Publicaciones | Facebook

Con respecto a la coagulación ácido-térmica, apenas acabo de realizar mi primer prueba con muy buenos resultados en un Quesal Tipo Ricotta de Semilla de Hemp (cáñamo), en este caso la temperatura para cocinar las proteínas vegetales posiblemente deba ser menor a los 79°C ya que al parecer, según mis pruebas, son más sensibles que las proteínas lácteas. Aún no publico el post pero más adelante podrás verlo en la página de Facebook de QVArtesanal.

Aún tengo pendiente realizar pruebas con coagulación ácida y más adelante cuando tenga que elaborar quesales con características de fundido y elasticidad será necesario evaluar algunas gomas, almidones y fibras para lograr esta funcionalidad debido a que las proteínas vegetales carecen de esta propiedad que es un rasgo distintivo de la caseína.

¡¡¡Mientras tanto a disfrutar mi Quesal Tipo Ricotta de Hemp!!! …. Por cierto, al estar realizando varias pruebas de coagulación fue precisamente con la semilla de hemp que pude visualizar un proceso y producto similar al de un queso de leche… El 1, 2, 3… Formación de Cuajada, Desuerado y Refinado.

Transglutaminasa en alimentos

Tengo que pensar en otra cosa, es hora de cambiar el rumbo. El mundo está girando locamente y yo ya estoy cansado de estar tan cuerdo…

Marciano Cantero, 1986, Album Contrarreloj
Distintas funciones de las enzimas: Arriba (papaína para ablandar carne). Abajo (transglutaminasa para reestructurar carne)

La gran mayoría de las personas, sobre todo las que aman la carne, conocen muy bien lo que es la Papaína o al menos saben para que se utiliza. La papaína es una enzima proteolítica que se obtiene del látex de la papaya verde o inmadura. Una enzima es un catalizador biológico y como tal, su función es acelerar la velocidad de las reacciones químicas. En este caso, la papaína rompe varios enlaces químicos y descompone rápidamente a las proteínas en moléculas más pequeñas como péptidos y aminoácidos. Uno de los usos principales de la papaína, debido a esta característica deteriorativa, es el ablandamiento de la carne. También se utiliza en la clarificación de bebidas e incluso puede usarse como sustituto de cuajo renina en la elaboración de quesos. Otras enzimas proteolíticas con la misma propiedad de suavizar carne son la bromelina (piña), ficina (higo) y actinidina (kiwi). Para explicarlo en palabras sencillas, las enzimas proteolíticas, como la papaína, son responsable de la DESUNIÓN, degradación o desintegración de moléculas.


Pero en la naturaleza también existen enzimas que favorecen la UNIÓN de moléculas y pertenecen a una amplia clase de enzimas, llamadas Transglutaminasas (Tg), que tienen la capacidad de unir a proteínas, péptidos y otras aminas primarias mediante la creación de enlaces químicos. Esta clase de enzimas están distribuidas ampliamente en la naturaleza y por tanto la encontraremos en el ser humano, en animales, plantas y microorganismos. Por ejemplo, la Tg que tenemos en nuestro cuerpo forma parte del sistema de cicatrización y coagulación de la sangre.


La transglutaminasa de uso comercial en alimentos es de origen microbiano y se obtiene principalmente de una bacteria llamada “Streptoverticillium mobarense” pero también puede aislarse de otras como por ejemplo “Bacillus subtilis”. La ventaja de usar Tg de origen microbiano, en comparación a la obtenida en plantas y animales, es que su actividad es independiente de la presencia de calcio y esto facilita bastante su uso en los procesos alimentarios.


La Tg se utiliza para agregar valor a los alimentos de una manera sencilla, así podemos desarrollar fácilmente productos de conveniencia que sean nutritivos, seguros y asequibles.


La funcionalidad de la Tg en los alimentos es mejorar la firmeza, viscosidad, elasticidad y capacidad de retención de agua. Pero para que la enzima realice estas funciones es necesaria la presencia de proteínas en el alimento. Básicamente el trabajo de la Tg es unir diferentes cadenas de proteínas mediante enlaces químicos, donde los puntos de unión serán solamente entre los aminoácidos glutamina y lisina de cada cadena de proteína. Así que sí queremos usar la Tg para formar geles, incrementar la viscosidad, mejorar la firmeza o unir 2 piezas de carne requeriremos por lo tanto de una concentración crítica de enlaces de glutamina y lisina y esto se consigue ya sea con alimentos ricos en proteínas o añadiendo un contenido extra de proteína al alimento.


Las proteínas que podemos usar para favorecer la unión pueden ser de origen animal o vegetal, pero no todas las proteínas funcionan adecuadamente con la Tg (no son buenos sustratos para la enzima).

Las proteínas que tienen Muy Buenos resultados con Tg son:

  • Caseína y caseinato de sodio: ambos provienen de la leche
  • Gelatina y miosina: provenientes de la carne (res, cerdo, aves, pescado)
  • Globulinas: provenientes de la soya

Otras proteínas que muestran un Buen Resultado, aunque no tanto como las anteriores, son la gliadina y glutenina provenientes del trigo, así como el colágeno obtenido de res, cerdo o aves.

La proteína “nativa” de chícharo, por ejemplo, no es un buen sustrato para la Tg porque su estructura proteica no permite la unión entre cadenas de proteínas dado que sus aminoácidos glutamina y lisina no están expuestos o al exterior de la cadena proteína, sino protegidos internamente en su estructura. De hecho, la proteína «nativa» de chícharo por si misma tiene una funcionalidad muy baja para ser usada en la elaboración de alimentos, salvo que se utilice solo para aporte nutrimental (incrementar nivel de proteína). Debido a esto algunos fabricantes de proteína de chícharo han cambiado el proceso de obtención para modificar la estructura de la proteína mediante métodos enzimáticos y físicos. El producto obtenido es una proteína «funcional» de chícharo. Esta «nueva» estructura proteica mejora sus propiedades emulsificantes, de formación de gel y su capacidad para retener agua, pero además, al parecer, la estructura expone hacia el exterior los aminoácidos glutamina y lisina y esto contribuye a que esta proteína funcional se comporte como un buen sustrato para la Tg, no al mismo nivel de las proteínas de soya o de la caseína, pero sí muy similar al de las proteínas de trigo.


Los usos específicos de la Tg en alimentos son los siguientes:

  • En quesos: incrementar rendimientos entre el 15-20%, reducir sinéresis, incrementar y mejorar textura, etc.
  • En bebidas lácteas: mejorar la textura, incrementar la cremosidad, eliminar el uso de gomas u otros ingredientes de alto costo, etc.
  • En carnes, aves, pescados y mariscos frescos: reestructurar productos o recortes de bajo valor comercial para crear productos de alto valor agregado. Mejorar la textura, elasticidad y firmeza. Reduce la merma de cocción
  • En productos cárnicos (jamones, salchichas): mejorar textura, reducir sinéresis, reducir merma de rebanado, reducción de costos (menor uso de carragenina), eliminar o reducir el uso de sal y fosfatos.
  • En panificación: mejorar el volumen y textura en masas congeladas, mejorar la producción al usar harina de trigo con bajo contenido proteico y harina de trigo dañada‎‎, mejora el rendimiento en harinas libres de gluten‎.
  • En pastas: ‎mejora la producción al usar harina de trigo baja en proteínas y harina de trigo dañada‎‎, mejorar la firmeza y elasticidad de pastas y fideos, ‎‎mantener las características de textura deseadas durante largos períodos de tiempo‎
  • En productos a base de vegetales: mejorar o incrementar textura, viscosidad, elasticidad y palatabilidad o mordida cárnica (en productos alternos a la carne), reducir o eliminar uso de estabilizantes, restructurar productos vegetales (por ejemplo, subproductos de tofu), impartir cremosidad.

A nivel comercial es posible conseguir la transglutaminasa en su forma más pura o en sistemas (mezclada con otros ingredientes). La selección del producto dependerá de la aplicación que vayamos a hacer. Por lo general los productos disponibles en el mercado son los siguientes:

  • Transglutaminasa concentrada (TG)
  • Sistema TG con maltodextrina
  • Sistema TG con caseína o caseinato de sodio
  • Sistema TG con colágeno de res
  • Sistema TG con gelatina de cerdo
  • Sistema TG con gelatina de pescado
  • Sistema TG con proteína de soya

Algunos de estos productos pueden venir mezclados adicionalmente con sal, fosfatos, maltodextrina o lactosa dependiendo de sí van a utilizarse en productos cárnicos, lácteos o vegetarianos.

Lo mejor de la Tg está en atreverse a experimentar con ella y verla funcionar en los alimentos, no hay que encasillarla sólo como un ingrediente para «pegar carne», puede utilizarse de maneras aún más creativas combinando las diferentes proteínas de carne, de leche o de productos de origen vegetal para crear nuevos productos. Hace 25 años que se patentó su uso y en nuestros países latinos son pocas las personas o empresas que la utilizan y su campo de aplicación es muy amplio.

Actualmente estoy con un proyecto personal (motivado por la pandemia de covid 19) intentando desarrollar alternativas a los quesos lácteos o también conocidos como “quesos” vegetales y uno de los ingredientes que estoy evaluando es la enzima Tg en “lechadas” vegetales para lograr el mismo efecto que tiene el cuajo renina (enzimas quimosina y pepsina) en la leche de vaca, es decir formar una cuajada a partir de la leche líquida, para luego continuar, en la mayor medida posible, con un proceso similar al de la elaboración de quesos de leche. Así que sí quieres acompañarme con mi nuevo pasatiempo pandémico aquí te dejo el enlace:

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Allá te veo y sí tienes dudas sobre el uso de la Tg en alimentos coméntame aquí abajo.